MEDIDADORES Y SEGUNDOS MENSAJEROS

SEGUNDOS MENSAJEROS

La transducción de señal es el conjunto de procesos o etapas que ocurren de forma concatenada por el que una célula convierte una determinada señal o estímulo exterior, en otra señal o respuesta específica.

Uno de los principios básicos en la transducción de lasñales es la amplificación de señal que ocurre al pasar de un componente a otro a través de las vías de señalamiento. Esta se logra a través de los segundos mensajeros  o mediadores intracelulares, a un grupo de moléculas pequeñas que acarean la información codificada por los mensajeros extracelulares hacia blancos intracelulares responsables de la respuesta biológica.

En la mayoría de los casos los segundos mensajeros tiene vida media corta y son rápidamente degradados y resintetizados. Esto quiere decir que las células  poseen un mecanismo  para degradar eficientemente nucleótidos cíclicos y para amortiguar y mover el calcio  citosólico.

La interacción  del ligando  a sus receptores activa  a las proteínas efectoras que se encuentran cerca de la membrana, lo que les permite catalizar la transformación de moléculas precursoras en segundos mensajeros, estos funcionan como efectores alostéricos es decir son reconocidos  con una extraordinaria afinidad y especificidad por ciertas proteínas cinasas las que a su vez fosforilan o tras proteínas de la célula activando o inhibiendo otras cinasas o fosfatasas. Cuando alguna de estas cinasas  tiene varias proteínas blanco, la vía de señalamiento se ramifica, contribuyendo de esta manera a una cascada de eventos que amplifican la señal al interior de la célula y contribuyen a  la diversidad de respuestas celulares.

DOS DE LOS SEGUNDOS MENSAJEROS MÁS UTILIZADOS POR LAS CÉLULAS SON:

SEGUNDO MENSAJERO AMP CÍCLICO SE FORMA A PARTIR DE ATP

El AMPc es un segundo mensajero, empleado en las rutas de transducción de la señal en las células como respuesta a un estímulo externo o interno, como puede ser una hormona como el glucagón o la adrenalina, o una respuesta de regulación postraduccional. Suele estar relacionado con la activación de proteína kinasas variadas.

Fue identificado como un mediador intracelular de acción hormonal y se ha establecido que tiene esta función tanto en las células eucariotas como en las procariotas.

Para actuar como segundo mensajero,  el nivel de AMP cíclico es capaz de subir o bajar considerablemente en respuesta a estímulos extracelulares; esta capacidad esta mediada por la rápida síntesis de la adenilatociclasa y equilibrada por una rápida hidrólisis.

SEGUNDO MENSAJERO CA ⁺⁺

El calcio está implicado en múltiples procesos como la contracción muscular, la liberación de neurotransmisores desde las terminaciones  nerviosas, la visión en las células de la retina, proliferación, secreción, funcionamiento del cito esqueleto, movimiento celular, expresión.

El calcio actúa como una Molécula de señal dentro de la célula., Cuando el calcio es liberado y por lo tanto es activo, actúa en  un espacio muy limitado de tiempo. Por lo tanto la concentración de ion calcio dentro de la célula es muy bajo (0.1micromoles).

Ø  La ruta que involucra al calcio como segundo mensajero

Ø  inicia cuando un estimulo extracelular es captado por el receptor.

Ø  El receptor una vez activado se une a una proteína G trimerica haciendo que la subunidad alfa se disocie y active la fosfolipasa

Ø  La activación de este sistema permitiría la hidrólisis de ciertos  compuestos lipídicos normales de la membrana celular, como el fosfolípido, fosfatidilinositol 4,5 di fosfato (PIP2), generándose así dos segundo mensajeros: inositol trifosfato (IP3) y 1,2  diacilglicerol (DAG)

PROPUESTA

Me gustaria que hubiera implementado en la clase algun video donde nos explique el mecanismo de señalizacion ya  por que por medio de las diapositivas  no fue muy claro.

BIBLIOGRAFIA  DE APOYO

ANONIMO, Biologia, [en linea] http://iescarin.educa.aragon.es/estatica/depart/biogeo/varios/BiologiaCurtis/Indice%20de%20secciones.htm  [citado el 30 de octubre de 2010]

BRANDAN, Nora, et al. Receptores hormonales. [en linea] http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimicaanterior/receptor.htm  [citado el 30 de octubre de 2010].

CORTEZ  Carlos, Transduccion de señales   Ca++ /Inositol  Trifosfato [en linea] http://www.scribd.com/doc/24580273/Ion-Calcio-Como-Segundo-Mensajero  [citado el 30 de octubre de 2010].

COOPER, Geoffrey et al . La célula: Mediadores y segundos mensajeros. 5ta ed.Madrid: Marbán libros, S.L, 2009.  818.pag.

MECANISMOS DE TRANSPORTE A TRAVES DE LA MEMBRANA

TRANSPORTE  PASIVO Y ACTIVO

La bicapa lipídica de la membrana actúa como una barrera que separa dos medios acuosos, el medio donde vive la célula y el medio interno celular.
Las células requieren nutrientes del exterior y deben eliminar sustancias de desecho procedentes del metabolismo y mantener su medio interno estable. La membrana presenta una permeabilidad selectiva, ya que permite el paso de pequeñas moléculas, siempre que sean lipófilas, pero regula el paso de moléculas no lipófilas.
Los mecanismos de transporte pueden verse en el siguiente esquema:

    TRANSPORTE PASIVO  Es un proceso de difusión de sustancias a través de la membrana. Se produce siempre a favor del gradiente, es decir, de donde hay más hacia el medio donde hay menos. Este tranporte puede darse por:  .  

DIFUSION

Es el paso de pequeñas moléculas a favor del gradiente; puede realizarse a través de la bicapa lipídica o a través de canales proteícos.

DIFUSION SIMPLE  ATRAVES DE LA BICAPA:

Así entran moléculas lipídicas como las hormonas esteroideas, anestésicos como el éter y fármacos liposolubles. Y sustancias apolares como el oxígeno y el nitrógeno atmosférico. Algunas moléculas polares de muy pequeño tamaño, como el agua, el CO2, el etanol y la glicerina, también atraviesan la membrana por difusión simple. La difusión del agua recibe el nombre de ósmosis.

DIFUSION SIMPLE  ATRAVES DE CANALES 

Se realiza mediante las denominadas proteínas de canal. Así entran iones como el Na+, K+, Ca2+, Cl-. Las proteínas de canal son proteínas con un orificio o canal interno, cuya apertura está regulada, por ejemplo por ligando, como ocurre con neurotransmisores u hormonas, que se unen a una determinada región, el receptor de la proteína de canal, que sufre una transformación estructural que induce la apertura del canal.

 

   

DIFUSION FACILITADA

Permite el transporte de pequeñas moléculas polares, como los aminoácidos, monosacáridos, etc, que al no poder, que al no poder atravesar la bicapa lipídica, requieren que proteínas trasmembranosas faciliten su paso. Estas proteínass reciben el nombre de proteínas transportadoras o permeasas que, al unirse a la molécula a transportar sufren un cambio en su estructura que arrastra a dicha molécula hacia el interior de la célula.

TRANSPORTE ACTIVO

En este proceso también actúan proteínas de membrana, pero éstas requieren energía, en forma de ATP, para transportar las moléculas al otro lado de la membrana. Se produce cuando el transporte se realiza en contra del gradiente electroquímico. Son ejemplos de transporte activo la bomba de Na/K, y la bomba de Ca.

• La bomba de Na+/K+ Requiere una proteína transmembranosa que bombea Na+ hacia el exterior de la membrana y K+ hacia el interior. Esta proteína actúa contra el gradiente gracias a su actividad como ATP-asa, ya que rompe el ATP para obtener la energía necesaria para el transporte.

Por este mecanismo, se bombea 3 Na+ hacia el exterior y 2 K+ hacia el interior, con la hidrólisis acoplada de ATP. El transporte activo de Na+ y K+ tiene una gran importancia fisiológica. De hecho todas las células animales gastan más del 30% del ATP que producen ( y las células nerviosas más del 70%) para bombear estos iones.

BIBLIOGRAFIA DE APOYO
Anonimo. Membrana Plasmatica. [en linea]  http://www.iqb.es/cbasicas/farma/farma01/sec01/c1_004.htm. [citado  el 28 de octubre de 2010]

COOPER, Geoffrey M.et al.  La Célula. Quinta edicion.Madrid: MARBAN.libros.S.L, 2009.  818 pag.


UNIVERSIDAD JAVERIANA. Biologia celula. [en linea]http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/celular/programacell.htm[citado   el 28 de octubre de 2010]



BIBLIOGRAFIA

Anonimo, clases de transporte a traves de las membranas. [en linea]http://edu.jccm.es/ies/alonsoquijano/PaginaVieja/websdelosdepartamentos/webdebiologiaygeologia/biologia/transporte_membrana.htm

[citado el 28 de cotubre de 2010 ]

DIFERENCIAS ENTRE CELULAS EUCARIOTAS Y PROCARIOTAS

 

 

CELULAS EUCARIOTAS

 

 

 

En las células eucariotas el núcleo está rodeado por una membrana nuclear, mientras que en las procariotas no existe dicha membrana, por lo que el material nuclear está disperso en el citoplasma. También se la llama carioplasma, y suele tener una forma redondeada, o elíptica en las células prismáticas, en el centro de la célula y mantiene casi siempre esta posición. El núcleo de una célula normal puede presentarse en dos formas distintas, según sea el estadio en que se halle la propia célula. Al comenzar la división celular o mitosis se distinguen en el núcleo unos corpúsculos característicos, susceptibles de ser coloreados, son los cromosomas, portadores de los factores hereditarios o genes. Cuando la célula permanece sin dividirse (periodo interfase), el núcleo presenta una estructura interna filamentosa, poco visible al microscopio óptico, en la que destaca un orgánulo denominado nucléolo.

 

 

CELULA PROCARIOTA

 

Célula procariota Procariota (Pros = Antes, Karion = Núcleo) es una célula sin núcleo celular diferenciado, es decir, su ADN no está confinado en el interior de un núcleo, sino libremente en el citoplasma. Las células con núcleo diferenciado se llaman eucariotas. Procarionte es un organismo formado por células procariotas. La celula procariota, también procarionte, organismo vivo cuyo núcleo celular no está envuelto por una membrana, en contraposición con los organismos eucariotas, que presentan un núcleo verdadero o rodeado de membrana nuclear. Además, el término procariota hace referencia a los organismos conocidos como móneras que se incluyen en el reino Móneras o Procariotas. Están metidos en los dominios Bacteria y Archaea

 

 

 

DIFERENCIAS

 

Entre las características de las células procariotas que las diferencian de las eucariotas, podemos señalar: ADN desnudo y circular; división celular por fisión binaria; carencia de mitocondrias (la membrana citoplasmática ejerce la función que desempeñarían éstas), nucleolos y retículo endoplasmático. Poseen pared celular, agregados moleculares como el metano, azufre, carbono y sal. Pueden estar sometidas a temperatura y ambiente extremos (salinidad, acidificación o alcalinidad, frío, calor). miden entre 1/10 Mm, posee ADN y ARN, no tienen orgánulos definidos

 

 

 

Referncias

http://celulabhill.galeon.com/aficiones1218390.html

Escherichia coli división por fisión binaria. Copyright Dennis Kunkel (MET 92.750x http://www.pbrc.hawaii.edu/~kunkel/gallery/fungi-sm1/92386a.html), usada con permiso.

MITOCONDRIA

TERMODINÁMICA  METABÓLICA

GENERALIDADES  DE LA TERMODINÁMICA

Las reacciones quimicas ocurren por la modificacion de la configuracion de los enlaces quimicos. Como sabemos, en las reacciones existen reactivos y productos y las reacciones se clasifican segun la energia final de los productos.

Si la energía final de los productos es mayor que la energia inicial de los reactivos decimos que es una reacción endotermica, que absorbe energía, generalmente en forma de calor.

Por el contrario, si la energía final de los productos es menor que la energia inicial de los reactivos, la reacción es exotermica y se libera energía, generalmente en forma de calor. Esta energía se mide mediante una variable que se conoce como entalpia (H), entonces, si la entalpia es negativa se trata de una reacción exotermica y si la entalpia es positiva se trata de una reacción endotermica.

Hay otra magnitud importante llamada Entropia que se refiere al orden de las moleculas, entre mas alta la entropia, mas alto es el desorden y esto es favorable termodinamicamente, igualmente sucede al contrario, cuando la entropia es baja las moleculas estan muy ordenadas y esto no es favorable termodinamicamente.

MITOCONDRIA 

Son orgánulos citoplasmáticos provistos de doble membrana que se encuentran en la mayoría de las células eucariotas.² Su tamaño varía entre 0,5–10 micrómetros (μm) de diámetro. Las mitocondrias se describen en ocasiones como "generadoras de energía" de las células, debido a que producen la mayor parte del suministro de adenosín trifosfato (ATP), que se utiliza como fuente de energía química.³ Además de proporcionar energía en la célula, las mitocondrias están implicadas en otros procesos, como la señalización celular,diferenciación celular, muerte celular programada, así como el control del ciclo celular y el crecimiento celular.⁴

FUNCIÓN DE LA MITOCONDRIA

La principal función de las mitocondrias es la oxidación de metabolitos (ciclo de Krebs, beta-oxidación de ácidos grasos) y la obtención de ATPmediante la fosforilación oxidativa, que es dependiente de la cadena transportadora de electrones; el ATP producido en la mitocondria supone un porcentaje muy alto del ATP sintetizado por la célula. También sirve de almacén de sustancias como iones, agua y algunas partículas como restos de virus y proteínas.

Las mitocondrias son encargadas de suministrar la mayor parte de la energía necesaria para la actividad celular, actúan por tanto,como centrales energéticas de la célula y sintetizan ATP a expensas de los carburantes metabólicos (glucosa, ácidos grasos y aminoácidos).

ESTRUCTURA DE LAS MITOCONDRIAS

Las mitocondrias están rodeadas de dos membranas claramente diferentes en sus funciones y actividades enzimáticas, que separan tres espacios: el citosol, el espacio intermembrana y la matriz mitocondrial.

Membrana externa

Es una bicapa lipídica exterior permeable a iones, metabolitos y muchos polipéptidos. Eso es debido a que contiene proteínas que forman poros, llamadas porinas o VDAC (de canal aniónico dependiente de voltaje), que permiten el paso de grandes moléculas de hasta 10.000 dalton y un diámetro aproximado de 20 Å. La membrana externa realiza relativamente pocas funciones enzimáticas o de transporte. Contiene entre un 60 y un 70% de proteínas.

Membrana interna

La membrana interna contiene más proteínas, carece de poros y es altamente selectiva; contiene muchos complejos enzimáticos y sistemas de transporte transmembrana, que están implicados en la translocación de moléculas. Esta membrana forma invaginaciones o pliegues llamadas crestas mitocondriales, que aumentan mucho la superficie para el asentamiento de dichas enzimas. 

En la composición de la membrana interna hay una gran abundancia de proteínas (un 80%), que son además exclusivas de este orgánulo:

1. La cadena de transporte de electrones, compuesta por cuatro complejos enzimáticos fijos y dos transportadores de electrones móviles:
   1. Complejo I o NADH deshidrogenasa que contiene flavina mononucleótido (FMN)
   2. Complejo II o succinato deshidrogenasa; ambos ceden electrones al coenzima Q o ubiquinona;
   3. Complejo III o citocromo bc₁ que cede electrones al citocromo c
   4. Complejo IV o citocromo c oxidasa que cede electrones al O₂ para producir dos moléculas de agua.
2. Un complejo enzimático, el canal de H⁺ ATP-sintasa que cataliza la síntesis de ATP (fosforilación oxidativa).
3. Proteínas transportadoras que permiten el paso de iones y moléculas a su través, como ácidos grasos, ácido pirúvico, ADP, ATP, O₂ y agua; pueden destacarse:
   1. Nucleótido de adenina translocasa. Se encarga de transportar a la matriz mitocondrial el ADP citosólico formado durante las reacciones que consumen energía y, paralelamente transloca hacia el citosol el ATP recién sintetizado durante la fosforilación oxidativa.
   2. Fosfato translocasa. Transloca fosfato citosólico junto con un protón a la matriz; el fosfato es esencial para fosforilar el ADP durante la fosforilación oxidativa.

ARTÍCULOS DE INTERÉS

ADN mitocondrial envejecimiento y cáncer  http://redalyc.uaemex.mx/src/inicio/ArtPdfRed.jsp?iCve=30400303

Participación de las mitocondrias en el estrés oxidativo en la obesidad   http://redalyc.uaemex.mx/src/inicio/ArtPdfRed.jsp?iCve=57630304

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS 

CAUICH Gilberto;  ORTIZ Laura  mitoocndria Su estructura y función [en linea] http://www.slideshare.net/gilert/mitocondria-estructura-y-funcin 

citado el 10 de septiembre de 2010

SEGURA Hugo, ADN mitocondrial envejecimiento y cáncer  [en linea] http://redalyc.uaemex.mx/src/inicio/ArtPdfRed.jsp?iCve=30400303  citado el 10 de septiembre de 2010

MARINEZ  Eduardo, SANCHEZ Martha, Participación de las mitocondrias en el estrés oxidativo en la obesidad. 

 [en linea] 

http://redalyc.uaemex.mx/src/inicio/ArtPdfRed.jsp?iCve=57630304 

citado el 10 de septiembre de 2010.

IMPORTANCIA BIBLIOGRÁFICA 

Es  importante lo que cité por que son citas básicas, unas. La importancia, para mi, de este tipo de referencias, es que vamos a encontrar información mas simple para poder comprender de una manera básica y muy general el tema tratado y como las mitocondrias actúan en la generación de  energía  y  las afecciones relacionadas con la mitocondria.

ENZIMAS

ENZIMAS 

Las enzimas¹ son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que seatermodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable).^2 3 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG^‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

http://www.monografias.com/trabajos12/enzim/enzim.shtml

ESPECIFICIDAD 

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las característicashidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad,regioselectividad y quimioselectividad.²⁰

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.²¹ Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.²² Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa,²³ en la ARNt aminoacil sintetasa²⁴ y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.²⁵

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.²⁶

[editar]Modelo de la "llave-cerradura"

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,²⁷ por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.

Modelo del encaje inducido

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.²⁸ Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.²⁹ El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Debido al gran número de enzimas conocidas en la actualidad, se ha adoptado una clasificación y nomenclatura más sistemática, en la que cada enzima tiene un número de clasificación que la identifica.

1. Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones.
2. Transferasas. Transferencia de grupos funcionales. Ej. UDP-glucosa-fructosa-glucotransferasa.
3. Hidrolasas. Reacciones de hidrólisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.
4. Liasas. Adición a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa.
5. Isomerasas. Reacciones de isomerización.Ej. fosfoglucosa isomerasa.
6. Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP.

MECANISMOS DE ACCIÓN 

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG^‡:³¹

• Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).
• Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.
• Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.
• Reduciendo la variación de entropía de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
• Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,³² y su contribución a la catálisis es relativamente pequeño.

CINÉTICA

La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos.

En 1902, Victor Henri⁵² propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del ion de hidrógeno aún no era considerada. Después de que Peter Lauritz Sørensen definiera la escala logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909,⁵³ el químico alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten).⁵⁴ Su trabajo fue desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.⁵⁵

La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato (también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reacción y libera el producto.

COENZIMAS 

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.⁴⁸ Algunos de estos compuestos, como lariboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H^-) transportado por NAD o NADP⁺, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.⁴⁹

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a través de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día.⁵⁰

Coenzimas Y Vitaminas

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